La escafoldina: la proteína más robusta conocida

La escafoldina, una proteína bacteriana, es el doble de robusta que la proteína más resistente conocida hasta la fecha: la titina, el muelle biológico de los músculos. El estudio sugiere que la escafoldina podría tener potenciales aplicaciones en la mejora de métodos de obtención de bioalcohol y en el desarrollo de microchips.

Gabinete de prensa del CSIC

Las escafoldinas, moléculas que permiten a las bacterias del género Clostridium adherirse a la celulosa, son las proteínas más robustas que se han detectado hasta el momento. Ésta es la principal conclusión de un trabajo, dirigido por un equipo del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), que aparece publicado en la revista Proceedings de la Academia Nacional de Ciencias de EE UU. El hallazgo podría ser de utilidad en la elaboración, a partir de estas proteínas, de bioalcohol de forma sostenible, así como en el campo de la nanotecnología.

El director de la investigación, Mariano Carrión Vázquez, del Instituto Cajal (CSIC), en Madrid, detalla sus antecedentes: Las proteínas realizan la inmensa mayoría de las funciones vitales y, por tanto, conocerlas en detalle puede resultar básico para entender cómo funcionan los seres vivos o, por ejemplo, cómo curar las enfermedades. En este sentido, la gran asignatura pendiente de la biología es el funcionamiento interno de las proteínas.

Con el objetivo de profundizar en esta cuestión, el equipo del CSIC trabaja en la nanomecánica de las proteínas, una disciplina que emplea técnicas de nanomanipulación para estudiar las propiedades mecánicas de estas moléculas. Este tipo de estudios, que tira de los extremos de la proteína para descoyuntarla como si de un potro de tortura medieval diminuto se tratase, ha permitido entender el funcionamiento de muchas de las piezas de estas pequeñas máquinas biológicas, apunta el investigador.

Entre otros hallazgos, la nanomecánica de proteínas ha permitido conocer que la elasticidad del sarcómero, la unidad básica de los músculos en el ser humano, se articula a través de la proteína titina, un auténtico muelle biológico, con varias resistencias mecánicas de diferente intensidad, describe Carrión. Ésta era, hasta la publicación de la investigación del CSIC, la proteína con mayor resistencia conocida. “Además de muelles biológicos, como la titina, existen muchas otras proteínas que generan o están sometidas a fuerzas mecánicas. Nuestra investigación se ha centrado en uno de esos grupos: las denominadas proteínas de adhesión, moléculas que permiten a una célula pegarse a superficies o juntarse con otras formando tejidos, órganos y sistemas, como el nervioso”, comenta el científico.

El estudio ha señalado una de estas proteínas de adhesión, la escafoldina, como la proteína más robusta conocida. De hecho, explican los autores, su resistencia es el doble de la de la titina de los músculos de los seres humanos. Otras investigaciones en curso en este laboratorio están encaminadas a desvelar las propiedades mecánicas de otras proteínas de adhesión muy importantes en la construcción y el funcionamiento del sistema nervioso.

BIOALCOHOL Y MICROCHIPS

Además de avanzar en el conocimiento de las propiedades mecánicas de las proteínas, el estudio sugiere algunas posibles aplicaciones de las escafoldinas. Por ejemplo, su resistencia les confiere potencial para la futura fabricación, mediante técnicas de nanotecnología, de soportes biológicos de microchips (laboratorios miniaturizados).

Otra futura utilidad del conocimiento generado puede ser la mejora en el proceso de obtención industrial de bioalcohol a partir de restos vegetales y residuos de papel, sin necesidad de cultivos adicionales. La clave para este desarrollo radica en la función que cumple esta proteína dentro de la bacteria de la que forma parte, del género Clostridium. Las escafoldinas se adhieren a la celulosa, la biomolécula con mayor presencia en la Tierra y que está presente en la mayor parte de la biomasa terrestre y en el papel. Gracias a esta adhesión, la bacteria puede alimentarse de la celulosa y generar bioalcohol.

Aparte de potenciales aplicaciones, el trabajo también ha permitido comprobar la utilidad de un programa de ordenador, desarrollado por investigadores de la Academia Polaca de Ciencias, que predice la estabilidad mecánica de las proteínas. Nuestras observaciones prueban que la simulación mediante ordenador se ajusta a la realidad. Además, gracias a estas simulaciones y otras más detalladas, hemos podido concluir que el mecanismo molecular por el que las proteínas mecánicas logran su robustez es muy similar en la mayoría de ellas. En concreto, los autores han determinado que la titina de los músculos humanos y la escafoldina se componen de distintos módulos con similares broches mecánicos aunque de distinta resistencia. “La única diferencia estructural es que los broches de la escafoldina tienen el doble de longitud”, detalla.

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