Origen de la Vida (1): Las curiosas Microesferas de Proteinoides de Fox

Comparte este artículo:

Microesferas de proteinoides de Fox. Crédito: Ref. 10

Quizás una de las preguntas más ambiciosas de la humanidad es… ¿Cuál es el origen de la vida? Desde el principio de los tiempos, cada cultura ha aportado su granito de arena. En última instancia, según los egipcios todo nació de un enorme huevo sin gallina. Según los griegos nuestro origen es el resultado de una continua endogamia divina. Según la milenaria cultura china nuestros orígenes se remontan a la incesante lucha de dos poderes contrapuestos. Según la mitología hindú podemos provenir de un tipo al que despedazaron, de un gran huevo cósmico (también sin gallina) o de una preciosa flor de loto. Según los aztecas somos una de las muchas cosas que salieron de un enorme pez. Según un pueblo perdido de Medio Oriente, toda la existencia tal y como la contemplamos actualmente surgió de un solo paso de generación espontánea.

Con este panorama, es imposible aclararse. Actualmente, en el último siglo, ha sido la Ciencia quien ha tomado el relevo. Apoyándose en los dispares datos que ofrece la Biología, la Bioquímica y la Química; así como la Astronomía, Geología y Paleontología, distintos científicos han ofrecido diferentes respuestas. Han surgido experimentos muy interesantes. Y resultados cuanto menos, sorprendentes.

En esta entrada conoceremos el trabajo y herencia de Sidney W. Fox, un bioquímico que si bien no es un desconocido, tampoco termina por ser famoso. Es más, hoy día gracias a la gran popularización del modelo “mundo RNA” sus aportaciones parecen estar casi en el olvido. Y sin embargo, si bien sus descubrimientos podrían no ser la respuesta que buscamos, son suficientes para demostrarnos que el mundo químico, realmente, está más vivo de lo que pensamos. Conozcamos el extraño mundo de las “Microesferas de Proteinoides”.

«Aviso a navegantes. La entrada es densa, es recomendable tomársela con calma. Supongo que para entender todos los conceptos empleados es suficiente con la biología del instituto. Si a pesar de todo hay dudas ¡Por favor! ¡No os quedéis con las ganas de preguntar!» ;o)

El bioquímico estadounidense Sidney W. Fox (1912-1998). Cred: Ref. 20

Sidney Walter Fox fué un reconocido bioquímico estadounidense. De hecho su carrera creció como la espuma. Entre 1943 y 1955 fue profesor del Iowa State College al mismo tiempo que entre 1949 y 1955 encabezaba la Sección de Química de la Iowa Agricultural Experimental Station (Ref. 20).

En el año 1955 se incorporó como Profesor de Química y Director del Oceanographic Institute de la Florida State University, mas tarde dirigió el Institute for Space Biosciences. En el año 1964 se trasladó a la University of Miami, donde trabajó de Profesor y Director del por aquel entonces Institute of Molecular and Cellular Evolution, centrándose completamente en sus investigaciones hasta el año 1989 (Ref. 20).

Desde Miami, se trasladó hasta la Southern Illinois University, en la cuál estuvo como Profesor e Investigador Distinguido en el Plant Biology Department. En el año 1993, finalmente terminó en la University of South Alabama, con el grado de Distinguido Investigador Científico, en el Department of Marine Sciences (Ref. 20).

Aportó al mundo científico 380 publicaciones (incluyendo 9 libros), más de 60 estudiantes de doctorado recibieron su guía y ayuda; así como también aportó grandes ideas y descubrimientos que nos podrían ayudar a resolver ese gran misterio… ¿Cuál es el origen de la vida?

Y su aportación más valiosa fueron los proteinoides… Sin embargo, creo que antes de hablar de ellos sería preciso resolver una pregunta:

¿Qué es una proteína?

Sin entrar en detalles, podemos decir que las proteínas son, junto a los ácidos nucleicos (DNA y RNA), los componentes más importantes de la célula. Podríamos considerarlas como nano-máquinas de funciones altamente especializadas. Algunas, como el colágeno, actúan como pilares encargados de mantener la estructura del tejido; otras, como los anticuerpos, se encargan de defender al organismo de patógenos; otras son las encargadas de regular diversas funciones del organismo; y otras son las enzimas, de innumerables tipos y funciones, encargadas de la síntesis de las miríadas de sustancias que necesitan las células modernas y de la destrucción de los compuestos tóxicos.

Tipos de proteínas y funciones. Crédito: Institute for Biocomputation and Physics of Complex Systems

Todas las proteínas son polímeros, es decir, enormes moléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas, llamadas genéricamente monómeros. Los monómeros de las proteínas son los aminoácidos, de los cuales existen numerosos tipos. En  los seres vivos por lo general solo tenemos 20 tipos de aminoácidos y sus derivados. Un aminoácido es una molécula relativamente sencilla, donde encontramos un átomo de carbono central que se une a cuatro grupos químicos distintos:

• 1.- Un átomo de hidrógeno.
• 2.- Un grupo amino (H₂N-).
• 3.- Un grupo carboxilo (-COOH)
• 4.- Una cadena lateral o grupo R. El grupo R es especial. Son muy variables y abarcan moléculas con propiedades muy distintas. Por regla general encontramos 20 tipos de grupos R y cada uno de ellos determinará un tipo de aminoácido concreto, así como sus propiedades.

Estructura básica del aminoácido. Crédito: Argenbio.org

Los aminoácidos se pegan entre sí gracias a una unión molecular llamada enlace peptídico, fruto de una reacción química en la cual el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido se unen entre sí liberando una molécula de agua en el proceso.

El enlace peptídico y su formación debida a la unión entre un grupo amino y un grupo carboxilo con la liberación de una molécula de agua. Crédito: Dpto. de Bioquímica, Universidad Autónoma de México.

Pero el cuerpo de una proteína no es solo una enorme cadena de aminoácidos. La naturaleza y las propiedades de estos aminoácidos provocan que la cadena se doble, se retuerza y adopte formas tridimensionales peculiares. En realidad, esta forma tridimensional es la que determina la función y actividad de cada proteína.

De aminoácidos a proteinoides.

En el año 1953, los experimentos del bioquímico estadounidense Stanley Miller demostraron sin lugar a dudas que partiéndose únicamente de agua (H₂O), metano (CH₄), amoniaco (NH₃) e hidrógeno (H₂), podían sintetizarse multitud de moléculas orgánicas sin necesidad de ninguna participación biológica. De todos los compuestos formados, los más importantes fueron los aminoácidos (Ref. 14).

Sidney Walter Fox desde el principio se mostró atraído por los experimentos de Stanley Miller. Pero su campo de interés no se centró en la síntesis de compuestos orgánicos partiendo de moléculas inorgánicas, sino en el paso siguiente, su atención recayó sobre el comportamiento de los aminoácidos ante situaciones que podrían considerarse, calientes (Ref. 20).

Muy pronto consiguió interesantes resultados. Tan pronto, que la publicación más antigua que he logrado encontrar es tan solo 3 añicos posterior al más famoso experimento de Miller:

• Fox, S. W. (1956) Evolution of Protein Molecules and Thermal Synthesis of Biochemical Substances. American Scientist, 44, 347, 1956.

Los experimentos no eran complicados. Inicialmente esta receta englobaba tan solo dos únicos aminoácidos, donde uno de ellos siempre era el ácido glutámico (Ref. 11). Poco después se utilizaron combinaciones más complejas, como la llamada “Mezcla A”, que consistía en una cómoda proporción 2:2:1 de ácido aspártico, ácido glutámico y una mezcolanza de otros 16 aminoácidos más, respectivamente (Ref. 7). Una vez preparados los aminoácidos, se diluían en agua para cocerlos (a 160-170º C) durante una hora aproximadamente (Ref. 7 y 11).

Los 20 tipos de aminoácidos más habituales en los organismos (pulsar para ampliar).

Los resultados no se hicieron esperar. Bajo este tratamiento los aminoácidos reaccionaron entre sí formando moléculas de mayor complejidad: péptidos lineares, es decir, cadenas de aminoácidos ligados entre sí mediante enlaces peptídicos (el mismísimo enlace que mantiene unida la proteína) (Ref. 4 y 11). Si se utiliza la “Mezcla A”, como esta mezcla es algo más compleja, los péptidos resultantes también son algo más complejos (Ref. 7). Si bien, a nivel general, todos los péptidos sintetizados por este medio poseen una diversidad relativamente baja (Ref. 10).

Estos péptidos, aún habiendo sido sintetizados abióticamente, poseen muchas características que los asemejan a las proteínas celulares: su tamaño molecular entra en el rango de tamaños de las verdaderas proteínas; su espectro de absorción de radiación es similar; las proporciones de elementos (nitrógeno, hidrógeno y carbono) son equivalentes; son igualmente vulnerables a las enzimas encargadas de destruir las proteínas; las bacterias también pueden utilizarlos como alimento; etc. (Ref. 6). Visto esto no es de extrañar que fueran bautizados como proteinoides (“semejantes a proteínas”) o  como “proteínas termales”, un derivado del inglés <<Thermal Proteins>>, dado su ardiente origen.

Niveles de organización de una proteína estándar. El 1º nivel es la cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El 2º nivel son las "hélices", enrollamientos de la cadena de aminoácidos. El 3º es la forma tridimensional. El 4º es la unión de dos o más cadenas peptídicas. Crédito: BiotechProject

Pero tampoco son exactamente proteínas: (a) la incapacidad que tiene el sistema inmune para reconocerlas como moléculas ajenas; (b) el que no formen “hélices”, una estructura secundaria presente en las proteínas y (c) su reducida actividad óptica; las distingue de las proteínas celulares (Ref. 3 y 10).

A pesar de ello, los proteinoides no cesan de comportarse como esperaríamos ver en “enzimas ancestrales” (Ref. 3). Como comentábamos al inicio de esta entrada, muchas proteínas son  enzimas, moléculas con capacidad para catalizar diversos tipos de reacciones químicas. Esta es quizás una de las funciones más importantes de las proteínas celulares; y uno de los objetivos de los creacionistas, ya que suelen afirmar que “una secuencia aleatoria de aminoácidos nunca podrá tener ni un ápice de funcionalidad”, o algo parecido.

Sin embargo, los creacionistas olvidan muchas cosas, entre ellas a los proteinoides. Vale que su origen no es realmente aleatorio, su síntesis depende del comportamiento recíproco de los aminoácidos que conforman la mezcla. Si bien, aún así siempre existe un cierto grado de aleatoriedad que impide que todos los proteinoides sean clónicos, si bien son poco diversos (Ref. 3, 10 y 21).

Aún así, bajo distintas combinaciones de aminoácidos, se sintetizan distintos proteinoides que realizan distintos tipos de reacciones químicas (valgan las redundantes redundancias):

• Hidrólisis, o como emplear moléculas de agua para romper otras moléculas (Ref. 10).

• Descarboxilación, o como eliminar grupos carboxilo (-COOH). Por ejemplo, algunos proteinoides pueden romper la glucosa en ácido glucurónico, o romper el ácido pirúvico en una molécula de ácido acético y otra de  dióxido de carbono (Ref. 10).

• Aminación, o como añadir grupos amino (H₂N-). Esta reacción permite que muchos proteinoides puedan sintetizar alegremente diversos aminoácidos, que… ¡vaya casualidad! Son uno de sus componentes fundamentales (Ref. 10).

• Desaminación, que es justo  la reacción química anterior pero en sentido contrario (Ref. 10).

• Y un largo etcétera…

Estas funciones además, como en las verdaderas enzimas, llegan a ser muy específicas: un proteinoide que cataliza una reacción no tiene porque poder catalizar otra reacción distinta (Ref. 9).  Según algunos autores, si combinamos la acción de varios proteinoides, en cierto sentido, tendríamos algo así como un “metabolismo primitivo” (Ref. 10).

"Metabolismo" básico que puede ser construído a partir de algunas de las reacciones que pueden catalizar los proteinoides. Crédito: Ref. 10, modificado.

Aún hay más. Uno de los más extraordinarios proteinoides son los “proteinoides ricos en lisina” (LRPs), que deben su nombre al alto contenido de lisina de su secuencia (Ref. 1). El ATP es lo que los biólogos llaman la “moneda energética de la célula”, las células lo emplean para transportar energía química halla dónde se necesite.

En el caso de los LRPs, se ha verificado que cuando hay ATP son capaces de llevar a cabo la síntesis de pequeños péptidos, esas cadenas de aminoácidos ligados entre sí mediante enlaces peptídicos (Ref. 1 y 15). Por otro lado, igualmente se ha comprobado que los LRPs son capaces de unir moléculas de ATP entre sí, formando parejas o tríos. Para algunos autores, esta capacidad para ensamblar nucleótidos, aunque sea a pequeña escala, podría representar el preámbulo de la síntesis de verdaderas cadenas de ácidos nucleicos (Ref. 1 y 8). En cualquier caso, es innegable el gran potencial catalítico de los proteinoides.

De proteinoides a Microesferas de Fox.

Ahora bien, si intentáramos conservar proteinoides pasarían cosas muy curiosas. A largo plazo una opción para conservarlos es la liofilización (muchos compuestos se preservan muy bien cuando son un polvo deshidratado y congelado). A corto plazo lo más fácil es guardarlos en el frigorífico. En cualquier caso, cuando intentemos rehidratar los proteinoides de nuevo (con agua fría), o una vez en el frigorífico se enfríe el agua, tendremos un nuevo salto estructural. Ahora los proteinoides reaccionarán aglomerándose entre sí originando un nuevo tipo de estructura, mucho más grande, mucho más compleja: las microesferas de Fox, también conocidas como microesferas de proteinoides o “protocélulas” (Ref. 2, 5, 16 y 19).

Son macro-moléculas muy especiales.

Izquierda. Microesferas de proteinoides, los cuales son fruto de la polimerización del aminoácido L-Aspártico. Crédito: Ref. 2. Derecha. Microesferas de proteinoides clásicas. Estas microesferas entran dentro del gradiente de tamaño bacteriano. Crédito: Ref. 18

Su tamaño habitual suele oscilar entre 1 y 3 μm, curiosamente, las bacterias tienen un gradiente de tamaños que varía entre los 0.5 y 5 μm (Ref. 18). Son partículas relativamente estables, recubiertas por una doble membrana cuyas propiedades recuerdan bastante a las de las verdaderas membranas celulares: capacidad para el intercambio osmótico, selectividad para el paso de moléculas y excitabilidad ante ciertos estímulos eléctricos (Ref. 1, 18 y 19).

No solo eso. Durante el mismo proceso de condensación de los aminoácidos, mientras se sintetizan los proteinoides, de forma secundaria se suelen formar otras moléculas. Entre las más importantes encontramos a los derivados de las flavinas y pteridinas; estos compuestos, si se unen a los proteinoides, originan un tipo especial de estos, los flavoproteinoides (Ref. 13).

Los flavoproteinoides y proteinoides, al agregarse, generan las “microesferas de flavoproteinoides”. Las cuales tienen dos propiedades muy destacables: (i) son sensibles a las radiaciones lumínicas, como la solar; (ii) catalizan reacciones de oxidación-reducción (Ref. 13).

Arriba, grupo de las flavinas. Abajo, pteridina. Crédito: Wikipedia Commons

Recientemente se ha comprobado que ambas propiedades, actuando en conjunto, convierten a las “microesferas de flavoproteinoides” en verdaderas máquinas capaces de convertir la energía solar en energía química. Sí, pueden utilizar la luz del sol para sintetizar ATP, la moneda energética, a partir de ADP y fosfato inorgánico (Ref. 13). ¿A qué recuerda esto? ¡Ah, sí! ¡Esta síntesis es también una de las más importantes funciones de la primera etapa de la fotosíntesis!

¿Sorprendente? Aún hay más. Estas microesferas, aún a pesar de estar constituidas por péptidos, siempre y cuando haya luz disponible, pueden generar señales eléctricas análogas a las de nuestras células musculares y nerviosas, esas reacciones llamadas potenciales de acción ¿Cómo es posible? Esta propiedad también se la debemos a la presencia de aquellos derivados de las flavinas y pteridinas, que excitan los electrones de los flavoproteinoides. Y si este comportamiento permite la síntesis de moléculas de ATP, también permite generar ligeros impulsos eléctricos (Ref. 17).

Potencial de acción, cambios de polaridad la eléctrica de una membrana en el tiempo tras un estímulo umbral

Membranas especiales, fotosíntesis, impulsos eléctricos… Para no ser “entidades vivas” parece que no dan abasto con sus propiedades. Todavía no disponemos de una definición clara de lo que es la vida, aún así parece haber un cierto acuerdo sobre que algunas de las características de los organismos vivos son reproducirse, crecer, entablar relaciones con el entorno y poseer un sistema catalítico que permita mantener la organización interna indefinidamente… ¿Cumplen alguna de estas características las microesferas?

• Reproducción y crecimiento

Un comportamiento que se ha comprobado y verificado asiduamente en estas estructuras moleculares es su capacidad para “reproducirse”. Se ha observado que las microesferas son capaces, mediante gemación, esporulación, fisión binaria o partición, de generar microesferas de pequeño tamaño, que se escinden espontáneamente o por las vibraciones y sacudidas del entorno (Ref. 9 y 21).

Estas pequeñas microesferas a su vez, por acreción de proteinoides u otros elementos del entorno y/o por síntesis interna de los mismos, son capaces de aumentar su diámetro, de “crecer”, hasta que alcanzan cierta talla y cierran de nuevo el ciclo (Ref. 9 y 21).

Microesferas de proteinoides de Fox. Reproducción y Crecimiento. (1) Microesferas con un diámetro de 9 μm con algunas yemas (B1); (2) Las yemas (B1) se separan espontáneamente o por vibraciones del medio; (3) Estas nuevas yemas, teñidas (B1), son transferidas a otro medio y crecen (M2), el incremento de color se ve como un halo blanco; (4) Las nuevas microesferas (M2) producen una segunda generación de yemas (B2) (Pulsar para ampliar) Crédito: Ref. 9 y 21

• Sistema catalítico y organización interna

Como ya dijimos en el apartado anterior, las microesferas son además, capaces de sintetizar internamente nuevos proteinoides, que incorporarán a su propia estructura (Ref. 9). Esto es especialmente notorio en aquellas microesferas que durante su formación incorporaron aquellos “proteinoides ricos en lisina”. En este caso tenemos una microesfera que, siempre y cuando se disponga de ATP, es capaz de formar cadenas de aminoácidos (péptidos) y cadenas de nucleótidos (oligonucleótidos) (Ref. 1). En definitiva, sintetizar nuevas moléculas y… ¿por qué no? Algunas para «uso» propio.

• Relación con el entorno

Entre otras cosas, estas moléculas también poseen movilidad “propia”. En el mundo molecular, el mundo de lo muy pequeño, todas las partículas sufren de una movilidad de índole aleatorio. En un medio fluido, esta movilidad deriva del impacto continuo recibido por las partículas del entorno, se denomina movimiento Browniano. Sin embargo, si tenemos “microesferas ricas en zinc”, cuando se añade ATP al medio, parece ser que pueden desplazarse al margen de este movimiento, de una forma direccional y no aleatoria (Ref. 9).

Microesferas de proteinoides de Fox. Movimiento y Comportamiento. En esta imagen podemos observar el “proto-movimiento” y “unión” de diversas microesferas (Pulsar para ampliar). Crédito: Ref. 9

Quizás es más interesante aún el hecho de que las distintas “microesferas” se puedan atraer o repeler mutuamente. Esto es algo de índole puramente molecular, relacionado con las cargas eléctricas que presentan los distintos proteinoides. La atracción conlleva el acercamiento, y el acercamiento puede conllevar la unión. Algunos proteinoides pueden verse tan atraídos entre sí que terminan por formar un “collar de unión”, que los puede mantener unidos durante horas o incluso meses (Ref. 9).

Lo más llamativo de estas uniones, es que dentro de las microesferas también pueden desplazarse vesículas internas de proteinoides. Estas vesículas son capaces de pasar de una microesfera a otra a través del “collar de unión” (Ref. 9).

Movimiento interno de vesículas entre microesferas de proteinoides (pulsar para ampliar). Crédito: Ref. 9

Se sabe que existen microesferas formadas por proteinoides de tipo esterolíticos; otras microesferas están formadas por proteinoides con actividad peroxidasa. Y existen microesferas que contienen ambos tipos de proteinoides, que son mucho más activas que las anteriores. ¿A dónde lleva esto? Pues a la observación de que si hay vesículas que pueden pasar de una microesfera a otra, estamos convirtiendo un sistema de “proto-comunicación” en uno de “proto-comportamiento sexual”, cuyas consecuencias, incluso podrían derivar en microesferas más activas al «mezclar» distintos tipos de proteinoides (Ref. 9).

El origen de la vida.

Con todas estas propiedades, no es difícil imaginar que Sidney W. Fox propusiera a sus microesferas como base fundamental de un modelo que pudiera explicar el origen de la célula. Sin ir más lejos, las consideraba como “proto-células”.

Según él, la vida posee unas “propiedades”, sin las cuáles un sistema no puede considerarse vivo. Ahora bien, esas “propiedades vitales” no pueden emerger “espontáneamente” con toda su complejidad, sino que deben aparecer de forma incompleta desde sistemas más sencillos. Y para él, sus microesferas eran las perfectas candidatas ya que poseían tales características intermedias (Ref. 9). De esas características ya hemos hablado en el apartado anterior.

Modelo resumido de Fox sobre el origen de la célula (pulsar para ampliar). Crédito: Ref. 9

Sidney W. Fox, erigió su defensa sobre cuatro pilares básicos  (Ref. 21):

• 1.- La vida, esencialmente surgió mediante un solo camino, el cuál podría haberse recorrido innumerables veces.

• 2.- Su equipo de investigación ha estudiado procesos que se dan en sistemas abiertos, simulando eventos geológicos que podrían haber sucedido realmente.

• 3.- Su equipo ha descubierto que cada estadio de auto-organización es seguido de otro estadio de auto-organización sin ningún problema.

• 4.- Sus microesferas tienen propiedades comparables a las de las células modernas. Estas propiedades han sido determinadas en experimentos, no en predicciones.

Dado que Sidney W. Fox tomó a sus microesferas como el punto de partida de la moderna célula, también les concedió un escenario geológico realista donde pudieran originarse. Como laboratorio natural pensó en áreas volcánicas, o mejor dicho, áreas con aguas subterráneas adyacentes a zonas volcánicas, donde la subducción del calor en el suelo calienta el agua freática, de modo que esta escapa en forma de géiseres y fumarolas formando diversas charcas, temporales o no. Tales charcas también ofrecen un amplio rango de temperaturas del agua. Un escenario moderno con tales características es Solfatara, una zona volcánica italiana (Ref. 21), aunque también encontramos a Islandia o a Yellowstone, entre otras.

Bajo estas circunstancias, las piscinas ardientes, fumarolas y géiseres de una Tierra “primitiva” no solo podrían ser punto de síntesis de aminoácidos, sino también de organización de estos en proteinoides. Si una de estas charcas se seca (bien por cese de la actividad volcánica que permite la emanación de agua del subsuelo, por agotamiento del agua freática, etc.), los proteinoides aumentarán su concentración y reducirán su volatilidad. El regreso del agua, a baja temperatura (por ejemplo, debido a la lluvia), induciría la formación de las microesferas (Ref. 21).

Y tanto durante la etapa de proteinoide como la de microesfera, tendríamos macro-moléculas que catalizarían la formación de una aún mayor cantidad de moléculas orgánicas, tal y como se ha observado en el laboratorio; así que en cierto sentido, tendríamos un sistema provisto de retro-alimentación positiva.

Modelo de Fox propuesto para explicar como podría darse la síntesis de Microesferas en un entorno abierto. Crédito: Ref. 21

Curiosamente se ha descubierto que si incrementamos la salinidad del medio aumenta correlativamente la proporción de proteinoides que se agregan para formar microesferas. Este efecto es bastante importante cuando se emplea sal común (NaCl); y es cuanto menos curioso que este fenómeno alcance su óptimo si la concentración de sal se incrementa hasta asemejarse a la del agua del mar (Ref. 16). ¿Podría trasladarse este modelo a un medio marino?.

Relación entre la salinidad (indicada en el eje de abscisas) y el porcentaje de proteinoides ricos en el aminoácido lisina que se agregan formando microesferas. Crédito: Ref. 16

Este modelo desde luego que ha recibido críticas. La mayoría de las críticas científicas derivan de quienes defienden la posición de “RNA primero”. Ya que el modelo de Fox no tiene en cuenta en primer lugar la organización del material genético y los mecanismos de la herencia que posibilitarían la posterior evolución biológica. Sin embargo, Fox advierte que según su postura estos mecanismos aparecerían tras varias tandas de selección molecular.

Otra crítica, menos afortunada, es la que afirma que el modelo de Sidney W. Fox es inviable porque todavía no se ha logrado en laboratorio que la síntesis de aminoácidos adquiera las proporciones y/o el tipo de aminoácidos empleados por el señor Fox. ¿Quién realiza críticas de tal índole? Imaginad, esta es la crítica habitual creacionista, cuyo gravísimo error de base es el “todavía”.

No incidiremos más en ella, ya que algún día dedicaremos una entrada a la síntesis abiótica de aminoácidos. Solo añadir que (sin salirnos de los trabajos de Sidney W. Fox) también se ha experimentado con medios donde tenemos concentraciones proporcionales de 18 aminoácidos y AMP. Bajo estas condiciones igualmente aparecen proteinoides, de diversos tipos, capaces de formar microesferas que también son capaces de crecer por acreción y de reproducirse por gemación  (Ref. 22).

Microfotografía una microesfera con yema emergente, fruto de la acción de los adenilatos en una mezcla 1:4 de proteinoides ricos en lisina y proteinoides ácidos a pH 9,0. Crédito: Ref. 22.

Epílogo.

Aún así, es posible que el modelo de Fox sea un callejón sin salida. No lo sabemos. Lo que no hay que olvidar es que estamos hablando de sistemas proto-biológicos, sistemas de los que sería absurdo esperar procesos biológicos tal y como los encontraríamos actualmente en células modernas.

Hoy día el modelo de Sidney W. Fox sigue inspirando, en este  siglo XXI, el trabajo de futuros y presentes científicos (Ref. 12 y 13). Mañana, seguramente también.

Es más, actualmente estas microesferas de proteinoides son útiles en medicina. Se ha comprobado que pueden ser eficaces para transportar  y proteger agentes terapéuticos de forma inocua para el organismo. Como por ejemplo, sirven para lograr que medicamentos de ingestión oral lleguen intactos al torrente sanguíneo sin ser destruidos por el agresivo entorno del estómago. Así, pueden transportar insulina, heparina, glicoproteínas o anticuerpos. Se ha visto que pueden transportar eficazmente los antígenos en los que se basa la vacuna de la polio o la influenza. Además, resultan inocuas para multitud de organismos, incluyendo el ser humano (ver aquí).

¡Y por fin terminamos! Para relajarnos un poco, aunque reconozco que personalmente no me calan ni el rap ni el Hip-Hop ni sus especies hermanas… He de reconocer que esta canción es la leche. Con bioquímica empezamos y con bioquímica terminamos, denle una oportunidad al “Biorap – DNA Replication and Protein Synthesis with a Beat” 😀

Tal vez las microesferas de proteinoides no sean la vía directa hacia la vida celular, tal vez solo sean una curiosidad química. Sin embargo, son determinantes para nuestra concepción del mundo. Demuestran sin lugar a dudas que bajo condiciones abióticas las moléculas son capaces de organizarse en estructuras cada vez más complejas: moléculas sencillas en aminoácidos, aminoácidos en proteinoides, proteinoides en microesferas. Demuestran que secuencias de aminoácidos sintetizadas abióticamente pueden tener diversas capacidades enzimáticas. Y demuestran que bajo una química muy sencilla pueden generarse sistemas con propiedades análogas a las de los seres vivos. Encima de todo, son útiles en medicina.

Es la sorprendente frontera entre lo vivo y lo inerte, el dinamismo que existe entre lo caótico y lo ordenado, es nuestro fascinante mundo. En cualquier caso, se precisan muchos más estudios.

Entradas relacionadas:

• Investigadores españoles describen los elementos básicos para la vida

• Hallan en la Nebulosa de Orión todos los ingredientes claves para la vida

• ¿Origen evolutivo de los organismos pluricelulares?

• Así valora Menéame la divulgación científica…

REFERENCIAS

• 1.- Aleksandrovich, V. et al (1995) Molecular evolution. Springer, 1995. ISBM 3540570837, 9783540570837, 433 páginas. Páginas 51-59

• 2.- Bahn, P. et al (2006) Protocell-like Microspheres from Thermal Polyaspartic Acid. Origins of Life and Evolution of Biospheres, Vol. 36, No. 5-6, pp 617-619, diciembre 2006.

• 3.- Dose, K. (1974) Chemical and catalytical properties of thermal polymers of amino acids (proteinoids). Origins of Life and Evolution of Biospheres, Vol. 5, No.1-2, pp 239-252, enero 1974

• 4.- Fox, S. W. y Harada, K. (1958) Thermal Copolymerization of Amino Acids to a Product Resembling Protein. Science 14 November 1958, Vol. 128, no. 3333, p. 1214

• 5.- Fox, S. W. et al (1959) Production of Spherules from Synthetic Proteinoid and Hot Water. Science, 1 May 1959, Vol. 129, no. 3357, pp. 1221-1223

• 6.- Fox, S. W. y Harada, K. (1960) The Thermal Copolymerization of Amino Acids Common to Protein. Journal of the American Chemical Society, 1960, 82 (14), pp 3745-3751

• 7.- Fox, S. W. et al (1963) Aminoacids Composition of Proteinoids. Archives of Biochemistry and Biophysics, 102, 439-445 (1963)

• 8.- Fox, S. W. et al (1974) From proteinoid microsphere to contemporary cell: Formation of internucleotide and peptide bonds by proteinoid particles. Origins of Life and Evolution of Biospheres, Vol. 5, No.1-2, pp 227-237, enero 1974

• 9.- Fox, S. W. (1980) The origins of behaviour in macromolecules and protocells. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology, Vol. 67, Issue 3, 1980, Pages 423-436. Artículo también disponible aquí.

• 10.- Frankenburg, W. G. (1970). Advances in Catalysis and Related Subjects. Serial Publication Series, Volumen 20 de Advances in Catalysis & Related Subjects. Academic Press, 1970, 438 páginas. Páginas 373-415

• 11.- Harada, K. y Fox, S. W. (1958) The Thermal Condensation of Glutamic Acid and Glycine to Linear Peptides. Journal of the American Chemical Society, 1958, 80 (11), pp 2694-2697

• 12.- Joan, M. S. (2009) Spontaneous Amide Bond Formation of Amino Acids in Aqueous Solution. A thesis submitted in partial fulfillment of the requirement for the degree of Bachelors of Science in Chemistry from The College of William and Mary, Williamsburg, VA, May 7 2009.

• 13.- Kolesnikov, M. P. et al (2008) Abiogenic Photophosphorylation of ADP to ATP Sensitized by Flavoproteinoid Microspheres. Origins of Life and Evolution of Biospheres, Vol. 38, No.3, pp 243-255, junio 2008. Artículo también disponible aquí.

• 14.- Miller, S. L. (1953) A Production of Amino Acids Under Possible Primitive Earth Conditions. Science 15 May 1953, Vol. 117, no. 3046, pp. 528-529. Artículo también disponible aquí.

• 15.- Nakashima, T. y Fox, S. W. (1980). Synthesis of peptides from amino acids and ATP with lysine-rich proteinoid. Journal of Molecular Evolution, Vol. 15, No. 2, junio 1980

• 16.- Oró, J. (1974) Cosmochemical evolution and the origins of life: proceedings of the fourth International Conference on the Origin of Life and the first meeting of the International Society for the Study of the Origin of Life, Barcelona, June 25-28, 1973. Springer, 1974, pp. 348. Páginas 204-209.

• 17.- Peterson, I. (1985) Proteinoids: Clues to Cellular Origins? Bioscience, Vol. 35, No. 2 (Feb., 1985), pp. 74-76. Artículo también disponible aquí.

• 18.- Ponnamperuma, C. y Chela-Flores, J. (1995) Chemical Evolution: Structure and Model of the First Cell. Conference on the Structure and Model of the First Cell (ICTP) held in Trieste, Italy on 29 August-2 September 1994. Reprinted from JOURNAL OF BIOLOGICAL PHYSICS, 20:1-4, 1995, 404 p. Hardcover. ISBN: 978-0-7923-3562-7. Páginas 17-29.

• 19.- Prybylski, A. T. et al (1984) Excitable artificial cells of proteinoid. Applied Biochemistry and Biotechnology, Vol. 10, No. 1-3, febrero 1984

• 20.- Schwartz, A. W. (1999) Sidney W. Fox, 1912-1998. Origins of Life and Evolution of Biospheres, Vol. 29, No. 1 / enero de 1999, pp 1-3, DOI10.1023/A:1006508001786. Artículo también disponible aquí.

• 21.- Fox, S. W. (1974) The Proteinoid Theory of the Origin  of Life and Competing Ideas. The American Biology Teacher, Vol. 36, No. 3 (mar., 1974), pp. 161-172+181

• 22.- Krampitz, G. y Fox, S. W. (1969) The Condensation of the Adenylates of the Amino Acids Common to Protein. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Vol. 62, No. 2 (Feb. 15, 1969), pp. 399-406